Единое окно доступа к образовательным ресурсам

Вопросы к контрольным работам по биологической химии для студентов фармацевтического факультета

Голосов: 1

Приведены методические указания, перечень литературы и вопросы к двум контрольным работам по биологической химии для студентов заочного отделения фармацевтического факультета по специальности "фармация", обучающихся в Волгоградском государственном медицинском университете.

Приведенный ниже текст получен путем автоматического извлечения из оригинального PDF-документа и предназначен для предварительного просмотра.
Изображения (картинки, формулы, графики) отсутствуют.
          ВОЛГОГРАДСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ
          МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
             Кафедра теоретической
             и клинической биохимии




Вопросы к контрольным работам №1 и №2 по биоло-
 гической химии для студентов фармацевтического
 факультета (заочное отделение) по специальности
                   «фармация»




                 Волгоград   2008


Вопросы к контрольным работам №1 и №2 по биологической химии для студентов
фармацевтического факультета (заочное отделение) по специальности «фармация». /
Под редакцией профессора, д.м.н. О.В. Островского.– Волгоград, 2008.– 41 с.




Составители: О.Ф. Великанова, А.И. Артюхина, Е.В. Зыкова.




Волгоградский медицинский государственный университет 400066, Волгоград, пл.
Павших борцов, 1.


                               Оглавление.


                              ОГЛАВЛЕНИЕ

Оформление контрольной работы___________________________________________ 4

Рекомендуемая литература_________________________________________________ 5

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1 _______________________________________________ 6

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА № 2 _____________________________________________ 19
Таблица № 1. Варианты вопросов для контрольной работы № 1. ______________ 30

Таблица № 2. Варианты вопросов для контрольной работы № 2. ______________ 31

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ ________________________________________ 32




                                     3


                    Оформление контрольной работы.


ОФОРМЛЕНИЕ КОНТРОЛЬНОЙ РАБОТЫ
     Контрольная работа выполняется свободночитаемым почерком или печатается с
оставлением полей около ¼ размера страницы. Ответы даются кратко, без переписыва-
ния ответа из учебника обширными цитатами. Работа оформляется в тетради или на
отдельных листах, скрепленных вместе. Решение заданий проводить в порядке возрас-
тания их порядковых номеров. Условие должно быть полностью переписано перед от-
ветом на задание. При составлении ответов на вопросы необходимо хорошо разбирать-
ся в их содержании, отобрать по учебнику все существенное, касающееся данного во-
проса и дать краткий, но исчерпывающий ответ, сопроводить его необходимыми фор-
мулами веществ и уравнениями соответствующих процессов.
     Выполненную контрольную работу направлять в деканат заочного отделения Вол-
ГМУ.
     Если контрольная работа не зачтена, то студент должен выслать в деканат исправ-
ленную контрольную работу в отдельной тетради вместе с незачтенной. При повторном
незачете студенту может быть дано указание выполнить другой вариант контрольной
работы. Без зачтенной контрольной работы студент к сдаче экзамена не допускается.
     Контрольная работа оценивается на «отлично», если на все задания дан полный от-
вет. На «хорошо», - если при ответе материал описан недостаточно полно, не приведе-
ны примеры. Ответ оценивается «удовлетворительно», если студент не смог ответить
на один вопрос задания или показал поверхностные знания по всем вопросам. Если
студент не смог ответить на два или более вопроса, или ответы неправильные, за кон-
трольную работу выставляется «неудовлетворительно».
     Титульный лист (обложка тетради) заполняется по следующей форме:
Контрольная работа по биологической химии №
Вариант №
Студента(ки) III курса фармацевтического факультета заочного отделении ВолГМУ
№ зачетной книжки
Домашний адрес
Дата проверки
     Вариант выполнения узнается студентами следующим образом: последние две
цифры зачетной книжки означают его шифр. Выбор варианта проводим по следующей
схеме (см. таблицу №1, №2).
     Проведение лабораторно-экзаменационной сессии подразумевает организацию пе-
ред сдачей экзамена лекций и практических занятий по биохимии. Их цель – обратить
внимание на общую схему построения соответствующего раздела курса, подчеркнуть
важнейшие места, указать практическую значимость курса, дать краткий исторический
экскурс предмета.
     После прослушивания лекций и отработки практических занятий студенты сдают
зачет. К сдаче зачета допускаются студенты, имеющие зачтенную контрольную работу
и отработавшие практические занятия.


                                         4


                       Рекомендуемая литература.


РЕКОМЕНДУЕМАЯ ЛИТЕРАТУРА
1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.– М., 1998. 752 с.
2. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. / Под ред. Северина Е.С.,
    Яковлева А.Я.–М., 2001. 448 с
3. Биохимические аспекты фармации. Учебное пособие для студентов фармацевтиче-
    ского факультета. / Под ред. В.И. Закревского. Волгоград, 2000. 54с.
4. Биохимия. Учебник / под ред. Е.С.Северина.– М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003 -784с.
5. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. – М.: Мир, 1973. 212 с.
6. Клиническая оценка лабораторных тестов. / Под ред. Тица Н.У. – М.: Медицина,
    1986.
7. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия.– М., 2000. 479 с.
8. Кольман Я., Рём К.-Г. Наглядная биохимия.– М., 2000. 469 с.
9. Лениджер А. Основы биохимии. В 3-х тт. – М.: Мир, 1985.
10. Марри Р. и др. Биохимия человека. В 2-х тт.– М., 1993.
11. Маршалл В.Дж. Клиническая биохимия. М., - СПб, 1998. 368 с.
12. Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. – М.: Мир, 1981.
    216 с.
13. Мусил Я. Основы биохимии патологических процессов. – М.: Мир, 1985. 218 с.
14. Николаев А.Я. Биологическая химия.– М., 2001. 496 с.
15. Страйер Л. Биохимия. В 3-х тт. – М.: Мир, 1985.
16. Строев Е.А. Биологическая химия. – М., 1986. 579 с.
17. Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология.– М., 2000. 372 с.




                                        5


                           Контрольная работа № 1.


КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА №1
1. Назвать 5 функций белков и привести конкретные примеры.
     Найти соответствие:
А. Ферритин             а) фосфопротеид, у которого фосфорная кислота присоединя-
                        ется к молекуле белка сложноэфирной связью по месту гидро-
                        ксильных групп оксиаминокислот;
Б. Кератин              б) белок, содержащий в своем составе 20% железа, являющий-
                        ся депо последнего в организме животных;
В. Казеин               в) непременный компонент ядерного материала и цитоплазмы;
Г. Хитин                г) кутикулярный гликопротеид;
Д. Нуклеопротеид        д) содержит большое количество цистеина.
2. Классификация сложных белков (примеры). Поясните значение высаливания для
    получения чистых белковых препаратов. Почему высаливание простых белков наи-
    более эффективно в ИЭТ? Ответить на вопросы: необходимо из смеси белков скон-
    центрировать (не нарушая нативности) один из белков с известным значением ИЭТ.
    Как действовать, располагая набором кислот, оснований и этанолом?
3. Примеры глобулярных и фибриллярных белков (не менее двух по каждому классу).
    Найти соответствие:
А. Родопсин                  а) рибонуклеотид, содержащий 6% РНК;
Б. Вирус табачной мозаики б) простетическая группа белка, участвующего фотосин-
                             тезе;
В. Миоглобин                 в) хромопротеид присутствующий в палочках сетчатки
                             глаза и определяющий остроту сумеречного зрения;
Г. Хлорофилл                 г) белок мышц млекопитающих, связывающий кислород;
Д. Инсулин                   д) белок с гормональной активностью, участвующий в
                             регуляции углеводного обмена.
4. Домен, понятие. Строение иммуноглобулинов с указанием и названием доменов.
   Вычислить число витков -спирали, содержащей 144 аминокислотных остатка.
   Представте примеры образования водордных связей в белковой молекуле (не менее
   трех). Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории из печеночной ткани вы-
   делен полипептид, изучена последовательность аминокислот в его молекуле.
      А. Какие участки в указанном ниже полипептиде могли бы иметь  – спираль-
      ную конфигурацию при рН=7,0?
      Б. Где могли бы находиться точки сгиба?
      В. В каком месте могли бы образовываться поперечные связи?
   Иле- ала-гис- тре- тир- гли- про- фен- глу- ала- мет- цис- лиз- трипт- глу- глу- глу-
   про- асп-гли- мет- глу- цис- ала- фен- гис- арг.
5. Факторы стабильности белков в растворе. На чем основаны реакции осаждения
   белков (привести два примера)? Ответить на вопрос: изоэлектрическая точка гемо-



                                           6


                         Контрольная работа № 1.

   глобина 6,8. В каком направлении перемещаются частицы белка в электрическом
   поле при рH-3,4?
6. Почему высаливание простых белков наиболее эффективно в ИЭТ? При анализе
   белков крови у больного А. оказалось, что содержание альбуминов составляет 50
   г/л, а глобулинов – на 20% меньше этой величины. Рассчитайте альбумино-
   глобуллиновый коэффициент (А/г). Ответить на вопрос: при частичном гидролизе
   инсулина (β- цепь) обнаружен тетрапептид глу- глу- ала- лей. Укажите направление
   движения этого пептида в электрическом поле при рH = 3,0 и 10,5.
7. Какие особенности пептидной связи позволяют белкам образовывать -спираль?
    Ответить на вопрос: в биохимической лаборатории методом электрофореза на бума-
    ге при рH = 6,0 разделили смесь аминокислот, в которую входили: серин, глицин,
    аланин, глутаминовая кислота, лизин, аргинин.
         А. Какие соединения двигались к аноду?
         Б. Какие соединения двигались к катоду?
         В. Какие соединения оставались на месте?
8. Перечислите связи в нативной молекуле белка, которые нарушаются при денатура-
    ции. Ответить на вопрос: в каком направлении будут двигаться в электрическом по-
    ле (к аноду, катоду или оставаться на месте) следующие белки:
         А. Яичный альбумин при рH = 5,0 (ИЭТ=4,6)
         Б. β- лактоглобулин при рH = 5,0 и 7,0 (ИЭТ=5,2)
         В. Химотрипсиноген при рH = 5,0 9,5 и 11,0 (ИЭТ=9,5)
9. Механизм кооперативного эффекта на примере переноса О2 гемоглобином. Объяс-
    ните, каков механизм связывания гемоглобина плода с кислородом, получаемым от
    материнского переносчика. Как повлияет каждое из перечисленных воздействий на
    сродство гемоглобина А к кислороду in vitro:
         А. Увеличение рН от 7,2 до 7,4.
         Б. Увеличение рСО2.
         В. Увеличение концентрации БФГ.
         Г. Диссоциация тетрамера гемоглобина на мономерные субъеденицы?
10. Ответить на вопрос: химически синтезированный полипептид поли- L- пролин спи-
    рализуется также как и каждая из цепей в тройной спирали коллагена.
         А. Поли- L- пролин не способен образовывать тройную спираль, как и колла-
    ген. Почему?
         Б. Поли (гли-про-про) образует такую же тройную спираль, как и коллаген.
    Предскажите, какова будет термостабильность тройных связей: поли (гли-про-гли)
    по сравнению с поли (гли-про-про).
         В. Может ли поли (гли-про-гли- про) образовать такую же тройную спираль,
    как коллаген?
11. Перечислить 4 фактора, обуславливающие каталитическую силу ферментов. Отве-
    тить на вопрос: перенос протона от фермента на субстрат- нередко ключевой этап
    катализа.

                                         7


                         Контрольная работа № 1.

        А. Имеет ли место этот этап при катализе химотрипсином, лизоцимом и кар-
    боксипептидазой А?
        Б. Если да, то определите донор водорода в каждом случае.
12. Объяснить роль активного центра в реакциях ферметативного катализа. Сравните
    лизоцим, карбоксипептидазу А и химотрипсин:
        А. Для активности какого из этих ферментов необходим ион металла?
        Б. Какой из этих ферментов образован только одной полипептидной цепью?
        В. Какой из этих ферментов быстро инактивируется в присутствии диизопро-
    пилфосфата?
        Г. Какой из этих ферментов образуется путем протеолитического расщепления
    определенного фермента?
13. Роль аллостерического центра в функционировании ферментов. Найти правильные
    утверждения:
        А. Первой фазой биокаталитического процесса является образование фермент-
    субстратного комплекса;
         Б. Км всегда несколько выше по числовому значению, чем субстратная кон-
    станта (Ks);
         В. Вызывая денатурацию фермента, конкурентный ингибитор резко уменьшает
    скорость ферментативной реакции;
         Г. Скорость ферментативной реакции не зависит от концентрации фермент-
      субстратного комплекса.
14. Начертите график зависимости активности пепсина и трипсина от рН. Почему при
    изменении рН может измениться конформация фермента?
15. Биологический смысл Км (привести пример). Указать верные утверждения:
         А. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование
    фермент- субстратного комплекса.
         В. Величина Км не зависит от природы субстрата и фермента.
         Г. Чем выше значение Км, тем больше сродство фермента к субстрату.
16. Указать, какими факторами регулируется скорость ферментативной реакции в клет-
    ке. Почему в случае аллостерических ферментов ингибитор в низких концентрациях
    часто оказывает активирующее действие? Почему в клетках так широко использу-
    ется аллостерическая регуляция?
17. Ответить на вопрос: авидин, белок яичного белка, обладает очень высоким сродст-
    вом к биотину. Он является сильным специфическим ингибитором биотиновых
    ферментов. Какое из нижеприведенных превращений будет блокироваться при до-
    бавлении авидина к клеточному гомогенату?
     А. Глюкоза → ПВК.
     Б. ПВК → глюкоза.
     В. Оксалоацетат → глюкоза.
     Г. Глюкоза → рибоза – 5- фосфат.
     Д. ПВК → оксалоацетат.

                                        8


                         Контрольная работа № 1.

     Е. Рибозо-5-фосфат → глюкоза.
18. Назвать биохимические основы определения активности изоферментов в клинике.
    Объяснить биохимические основы данных клинических анализов.
19. Пример применения ферментов как аналитических реагентов при лабораторной ди-
    агностике. Ответить на вопрос: у грудного ребенка отмечена умственная отста-
    лость, помутнение хрусталика. В крови и моче повышено содержание галактозы. О
    каком заболевании можно думать? Как кормить ребенка?
20. Пример лекарства в виде иммобилизованного фермента, его механизм действия.
21. Примеры экзогенных и эндогенных механизмов возникновения гиповитаминозов
    (привести по два примера).
22. Перечислите витамины, учайствующие в переносе одноуглеродных фрагментов
    (СО2, формил и др.) Найти соответствие в следующих утверждениях:
А. Никотинамид              а) содержит кольцо тиазола;
Б. Тиамин                   б) является составной частью кофермента, способного
                            присоединять и отдавать атомы водорода по изоаллоксази-
                            новому циклу;
В. Рибофлавин               в) синтезируется в организме животных из триптофана;
Г. Пантотеновая кислота     г) участвует в качестве кофермента в реакциях трансами-
                            нирования;
Д. Пиридоксальфосфат        д) входит в состав коэнзима А.
     Указать биологическую роль витаминов F, В12.
23. Почему при пернициозной анемии витамин В12 необходимо вводить парентерально?
    Витамин А. Схема световосприятия, биохимический механизм заболевания «кури-
    ная слепота».
24. Назвать антагонисты витамина К и его синтетический заменитель.
25. Витамины К, Е, их биороль. Механизм участия витамина К в свертывания крови.
26. Напишите формулу витамина, который может синтезироваться из соответствующей
    незаменимой аминокислоты. Его биороль, признаки его гиповитаминоза.
27. Укажите, какие из приведенных симптомов являются признаками авитаминозов В1
    или РР:
        А. Накопление в крови ПВК
        Б. Частые поносы
        В. Глоссит
        Г. Полиневрит
        Д. Деменция
        Е. Сердечная недостаточность, отеки
        Ж. Дерматит
         З. Снижение выработки НCl в желудке
28. Почему сульфаниламидные препараты подавляют рост бактериальной клетки? Ре-
    шить задачу: На титрование 2мл вытяжки из 1г хвои пошло 0,5мл 0,1н раствора 2,6-



                                         9


                         Контрольная работа № 1.

    дихлорфенолиндофенола натрия (общий объем водной вытяжки 50мл). Каково со-
    держание витамина С в 100 г хвои (в граммах?).
29. Каков механизм действие витамина К в организме:
        А. Участвует в световосприятии
        Б. Является антиоксидантом
        В. Входит в состав ферментного комплекса, синтезирующего в печени ряд
факторов свертывания крови, и переносит одноуглеродные фрагменты.
Где применяются антивитамины К. Напишите формулу каротина, который является
наиболее эффективным заменителем витамина А.
30. Укажите, какие признаки относятся к авитаминозу Д, а какие – к авитаминозу Е:
          А. Гипотония мышц
          Б. Нарушение реабсорбции кальция и фосфатов в почечных канальцах
          В. Дистрофия мышечной ткани
          Г. Нарушение окислительно – восстановительных процессов, повышение по-
требления кислорода тканями
          Д. Дисбаланс кальция и неорганического фосфора в крови
          Е. Потеря самками способности вынашивать плод
          Ж. Повышение активности щелочной фосфотазы в сыворотке крови и кост-
ной ткани
           З. Креатинурия
31. Назвать разновидности РНК и указать их биороль. Определите нуклеотидную по-
    следовательность участков молекулы РНК, синтезированный с помощью РНК- по-
    лимеразы, если участок ДНК имел следующие нуклеотидные фрагменты:
        А. АТЦГААЦТАЦГ.
        Б. ЦТТАГГЦТАЦЦ.
        В. ТГАЦАГТАТГЦГ.
32. Нарисовать схему полного кислотного гидролиза нуклеотидов. Ответить на вопрос:
    если фрагмент молекулы белка имеет структуру «сер-ала-тир-лей-асп..», то какова
    возможная структура фрагмента м- РНК для него и каков возможный перечень ан-
    тикодонов т- РНК, участвующих в синтезе этого фрагмента белковой молекулы?
33. Назвать этапы процессинга пре-м-РНК. Ответить на вопрос: пользуясь буквенными
    обозначениями, указать возможную последовательность нуклеотидных остатков в
    обеих цепях фрагмента молекулы ДНК и во фрагменте молекулы мРНК, кодирую-
    щих биосинтез фрагмента белка с первичной структурой …ала-тре-лиз-асн-сер.
34. Дать понятия: нуклеосомы, соленоид, петли, мини-диски, хромосома, эухроматин и
    гетерохроматин. Что общего между коррекцией ошибок при синтезе белка и ДНК?
35. Что такое «минорные основания»? В состав какого вида РНК входит псевдоуриди-
    ловая кислота? Ответить на вопрос: специалист по химии белка сказал молекуляр-
    ному генетику, что он нашел новый мутантный гемоглобин, в котором аспартат за-
    мещает лизин. Молекулярный генетик удивился и попросил проверить результат.
        А. Почему молекулярный генетик удивился и выразил сомнения в

                                        10



    
Яндекс цитирования Яндекс.Метрика